Proteins: Importance of proteins and Classification; Structures, Titration and Zwitterions Nature of Amino Acids; Structural Organization of Proteins
UPDATED ON:- 01-07-2023
प्रोटीन्स का महत्व (Importance of Proteins):-
1. सुरक्षात्मक संरचनाएं (Protective Structures):-
i. किरेटिन (Keratin):- जंतुओं में नाखुन, सींग, पंख, शल्क, बाल आदि किरेटिन प्रोटीन के बने होते हैं।
(Nails, horns, feathers, flakes, hair, etc., are made of keratin protein in animals.)
ii. फाइब्रोइन (Fibroin):-
· कोकून अवस्था में रेशम कीट अपने आप को रेशम तंतुओं से सुरक्षित करता है। ये रेशम तन्तु फाइब्रोइन प्रोटीन के बने होते हैं।
(In the cocoon stage, the silkworm protects itself with silk fibers. These silk fibers are made up of fibroin protein.)
· मकड़ियों का जाल भी फाइब्रोइन प्रोटीन का बना होता है।
(Spider webs are also made up of fibroin proteins.)
2. प्रतिरक्षा प्रोटीन्स (Defense Proteins):-
जंतुओं के रक्त में प्रोटीन की बनी एन्टीबॉडी पायी जाती हैं जिनका निर्माण लिंफोसाइट कोशिकाओं द्वारा किया जाता है। ये विदेशी प्रोटीन, विष, वायरस, अन्य रोगजनक आदि को पहचान कर उसे उदासीन करती है।
(Protein antibodies are found in the blood of animals that are formed by lymphocyte cells. It recognizes foreign proteins, poisons, viruses, other pathogens etc. and neutralize them.)
3. संरचनात्मक प्रोटीन्स (Structural Proteins):- प्रोटोप्लास्ट का 50% शुष्क भार प्रोटीन्स के कारण होता है। ये कोशिका के अंदर विभिन्न संरचनाओं का निर्माण करती हैं। जैसे कोशिकांग, कोशिका झिल्लियाँ, कोशिका उत्पाद आदि।
(50% dry weight of protoplasts is due to proteins. They form various structures inside the cell. Such as cell organelles, cell membranes, cell products etc.)
4. निषेच्यता प्रोटीन्स (Compatibility Proteins):-
परागकणों की भित्ति में विशिष्ट प्रोटीन्स पायी जाती हैं जो परागण के दौरान वर्तिकाग्र के साथ निषेच्यता – अनिषेच्यता क्रियाएँ करती हैं। इसके फलस्वरूप यह निर्धारित किया जाता है कि निषेचन होगा अथवा नहीं।
(Specific proteins are found in the wall of pollen grains that perform compatibility-incompatibility reactions with stigma during pollination. As a result, it is determined whether fertilization will occur.)
5. संकुचनशील प्रोटीन्स (Contractile Proteins):-
एक्टिन व मायोसिन तन्तुनुमा प्रोटीन्स हैं जो मांसपेशियों के संकुचन के लिए उत्तरदायी होती हैं। संकुचन के लिए एक्टिन प्रोटीन के साथ साथ मायोसिन प्रोटीन का योगदान भी आवश्यक होता है।
(Actin and myosin are fibrous proteins responsible for muscle contraction. Contribution of myosin protein along with actin protein is also required for contraction.)
6. माइक्रोट्यूबुल्स (Microtubules):- ये α व β – ट्यूबुलिन प्रोटीन से बनी होती हैं। ये अशाखित व खोखली होती हैं। ये अनेक संरचनाओं का निर्माण करती हैं जैसे – सिलिया, कशाभ, आधार काय, सेंट्रिओल, तर्कु तन्तु आदि।
(They are composed of α and β - tubulin proteins. They are unbranched and hollow. They form many structures such as cilia, flagella, basal body, centriole, spindle fibers etc.)
7. P – प्रोटीन (P - Protein):-
यह फ्लोएम की चालनी नलिका में पायी जाने वाली एक विशिष्ट कंपनशील प्रोटीन है। ऐसा विश्वास किया जाता है कि इसके कम्पन से भोजन का परिवहन होता है।
(It is a specific vibrational protein found in the sieve tube of phloem. It is believed that food is transported by its vibration.)
8. एंजाइम्स (Enzymes):- 2000 से भी अधिक एंजाइम्स हैं। कुछ को छोड़कर शेष सभी एंजाइम्स प्रोटीन के बने होते हैं। ये एंजाइम्स जीवित कोशिकाओं में होने वाली रासायनिक अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। जैसे पेप्सिन, ट्रिप्सिन, राइबोन्यूक्लिएज, फ्लेवो प्रोटीन आदि।
(There are more than 2000 enzymes. Except for a few, all the remaining enzymes are made up of proteins. These enzymes catalyze chemical reactions that occur in living cells. Such as pepsin, trypsin, ribonuclease, flavo protein etc.)
9. परिवहन प्रोटीन्स (Transport Proteins or Carrier Proteins):-
i. हीमोग्लोबिन (Haemoglobin):- RBC में उपस्थित हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को फेफड़ों से शरीर की विभिन्न कोशिकाओं तक पहुँचाती है।
(The hemoglobin present in the RBC carries oxygen from the lungs to various cells of the body.)
ii. मायोग्लोबिन (Myoglobin):- यह मासपेशियों में ऑक्सीज़न को संग्रहित करता है।
(It stores oxygen in muscles.)
iii. α – ग्लोबुलिन (α - Globulin):- यह थायरोक्सिन व बिलिरूबिन के परिवहन का कार्य करती है।
(It serves to transport thyroxine and bilirubin.)
iv. β – ग्लोबुलिन (β - Globulin):- यह विटामिन ADK, कोलेस्ट्रॉल व आयन्स का परिवहन करती है।
(This transports vitamin - A, D, K, cholesterol and ions.)
v. झिल्ली परिवहन प्रोटीन्स (Membrane Carrier Proteens):-
ये विशिष्ट पदार्थों को कोशिका के अंदर लेकर जाती है। जैसे – ग्लूकोज, अमीनो अम्ल आदि।
(It carries specific substances into the cell. Such as glucose, amino acids etc.)
10. मीठी प्रोटीन्स (Sweet Proteins):-
i. मोनेलिन (Monelin):- यह Discoreothyllum cumminsii से प्राप्त होती है।
(It is obtained from Discoreothyllum cumminsii.)
ii. थौमेटिन (Thaumitin):- यह Thaumatococcus daniellii (Katempe Fruit) से प्राप्त होती है।
[It is obtained from Thaumatococcus daniellii (Katempe Fruit).]
iii. ब्राजीन (Brazzein):- यह Pentadiplandra brazzeana से प्राप्त होती है।
(It is obtained from Pentadiplandra brazzeana.)
· उपरोक्त मीठे रसायन प्राकृतिक प्रोटीन्स होते हैं।
(The above sweet chemicals are natural proteins.)
· ये शर्करा की तुलना में 2000 गुना अधिक मीठी होती हैं।
(They are 2000 times sweeter than sugars.)
· डॉक्टर के द्वारा मधुमेह रोगियों को यह देने की सलाह दी जाती है। क्योंकि यह होते हैं –
(It is advised by the doctor to give this to diabetic patients. Because they are -)
i. अवसीय (Non - Fattening)
ii. अकैलोरिक (Non - Caloric)
iii. आविषालु (Non - toxic)
प्रोटीन्स का वर्गीकरण (Classification of Proteins):-
1. सरल प्रोटीन्स (Simple Proteins):- जो केवल अमीनो अम्लों की ही बनी होती है। उदाहरण:- एलब्यूमिन, ग्लोबुलिन, हिस्टोन्स, किरेटिन, कोलेजन आदि।
(Which is made up of only amino acids. Examples: Albumin, globulin, histones, keratin, collagen etc.)
2. संयुक्त प्रोटीन्स (Conjugated Proteins):- ऐसी प्रोटीन्स जिनके साथ कोई अन्य नॉन-प्रोटीन समूह भी जुड़ा रहता है। जैसे –
(Proteins with other non-protein groups also attached. like -)
i. न्यूक्लिओप्रोटीन्स (Nucleoproteins) = DNA + प्रोटीन
(DNA + Protein)
ii. लिपोप्रोटीन्स (Lipoprotein) = लिपिड + प्रोटीन
(Lipid + Protein)
iii. ग्लाइकोप्रोटीन्स (Glycoprotein) = कार्बोहाइड्रेट + प्रोटीन
(Carbohydrate + Protein)
iv. फोस्फोप्रोटीन्स (Phosphoprotein) = फॉस्फेट + प्रोटीन
(Phosphate + Protein)
v. मेटालोप्रोटीन्स (Metaloprotein) = धातु + प्रोटीन
(Metal + Protein)
धातु (Metals) = Fe, I, Co, Mg, Mn, Zn, Cu
vi. क्रोमोप्रोटीन्स (Chromoproteins) = पोरफायरिन हैड + प्रोटीन
(Porphyrin Head + Protein)
उदाहरण:- हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन, कैटालेज, परोक्सीडेज, साइटोक्रोम्स आदि।
(Examples: - Hemoglobin, Myoglobin, Catalase, Peroxidase, Cytochromes etc.)
vii. फ्लेवोप्रोटीन्स (Flavoproteins)= राइबोफ्लेविन + प्रोटीन
(Riboflavin + Protein)
3. व्युत्पन्न प्रोटीन्स (Derived Proteins):-
ऐसे यौगिक जो या तो प्रोटीन के पूर्वगामी होते हैं या प्रोटीन से उत्पन्न होते हैं।
(Compounds that are either precursors of proteins or originate from proteins.)
a. प्राथमिक व्युत्पन्न (Primary Derivatives):-
i. प्रोटियन्स (Proteans):- उदाहरण – फाइब्रिनोजन
(Example - Fibrinogen)
ii. मेटाप्रोटीन्स (Metaproteins)
iii. अवक्षेपित या विकृत प्रोटीन्स
(Precipitated or denatured proteins)
b. द्वितीयक व्युत्पन्न (Secondary Derivatives):-
i. प्रोटीओसस (Proteoses):- ये एंजाइम क्रिया से बनती हैं।
(These are formed by enzymatic action.)
ii.पेप्टोन्स (Peptons)
iii. पेप्टाइड्स (Peptides)
अमीनो अम्ल की संरचना (Structure of Amino Acids):-
• ये कार्बनिक अम्ल हैं जिनमें दो क्रियात्मक समूह – COOH व – NH2 पाये जाते हैं।
(These are organic acids in which two functional groups - COOH and - NH2 are found.)
• सामान्य संरचना (General Structure):-
• ग्लाइसीन को छोड़कर अन्य अमीनो अम्लों में α – कार्बन असममित होता है। जो अमीनो अम्लों के D व L रूप को दर्शाता है।
(Except for glycine, other amino acids have α - carbon asymmetry. Which represents the D and L form of amino acids.)
• सभी अमीनो अम्ल प्रोटीन में L – रूप में पाये जाते हैं। कुछ नॉन – प्रोटीन अमीनो अम्ल D – रूप में पाये जाते हैं।
(All amino acids are found in L-form in protein. Some non-protein amino acids are found in D-form.)
• संकेत (Symbols):- अमीनो अम्ल के प्रथम तीन अक्षर संकेत की तरह उपयोग किए जाते हैं। जैसे – Gly (Glycine), Ala (Alanin), Pro (Proline), Asn (Asparagine) आदि।
(The first three letters of amino acids are used as a symbol. Such as Gly (Glycine), Ala (Alanin), Pro (Proline), Asn (Asparagine) etc.)
अमीनो अम्लों के प्रकार (Categories of Amino Acids):-
i. उदासीन (Neutral):- ग्लाइसिन, एलेनिन, वेलीन, ल्यूसिन, आइसोल्यूसिन
(Glycine, Alanin, Valine, Leucine, Iso Leucine)
ii. अम्लीय (Acidic):- एस्पार्टिक अम्ल, ग्लूटेमिक अम्ल, ग्लूटेमिन, एस्पार्जिन
(Aspartic acid, Glutamic acid, Glutamine, Asparagine)
iii. क्षारीय (Basic):- आर्जीनिन, लाइसिन
(Arginine, Lysine)
iv. सल्फर युक्त (S - Containing):- सिस्टीन, मेथिओनिन
(Cysteine, Methionine)
v. एल्कोहोलिक (Alcoholic):- सेरीन, थ्रिओनिन
(Serine, Threonine)
vi. एरोमेटिक (Aromatic):- फेनाइल एलेनिन, ट्रिप्टोफेन, टायरोसिन
(Phenyl alanine, Tryptophan, Tyrosine)
vii. विषमचक्रीय (Heterocyclic):- हिस्टिडिन, प्रोलिन
(Histidine, Proline)
आवश्यक अमीनो अम्ल (Essential Amino Acids):-
• पौधे सभी अमीनो अम्लों का संश्लेषण कर सकते हैं। जन्तु 7 अमीनो अम्लों को नहीं बना सकते, जिन्हें आवश्यक अमीनो अम्ल कहते हैं। ये अमीनो अम्ल भोजन में उपस्थित होने अनिवार्य हैं।
(Plants can synthesize all amino acids. Animals cannot make 7 amino acids, which are called essential amino acids. These amino acids are mandatory in the food.)
उदाहरण:- फेनाइल एलेनिन, आइसोल्यूसिन, ल्यूसिन, मेथिओनिन, लाइसिन, ट्रिप्टोफेन, वेलीन
(Examples: - Phenyl alanine, Iso Leucine, Leucine, Methionine, Lysine, Tryptophan, Valine)
अमीनो अम्लों का टाइट्रेशन (Titration of Amino Acids):-
· अमीनो अम्ल दुर्बल बहूप्रोटिक अम्ल होते हैं।
(Amino acids are weak polyprotic acids.)
· उदासीन pH = 7.0 पर ये ज्विटर आयन के रूप में उपस्थित होते हैं।
(At neutral pH = 7.0, they are present as Zwitter ions.)
· अमीनो अम्ल एम्फोटेरिक अणु हैं जो अम्ल व क्षार दोनों के साथ टाइट्रेट किए जा सकते हैं।
(Amino acids are amphoteric molecules that can be titrated with both acids and bases.)
· जब एक अमीनो अम्ल को जल में विलेय किया जाता है तो यह मुख्य रूप से Isoelectric बिन्दु पर उपस्थित रहता है।
(When an amino acid is dissolved in water, it is mainly present at the Isoelectric point.)
· Isoelectric Point (pI):-
अमीनो अम्ल के जलीय विलयन की ऐसी pH जिस पर अणु में कुल आवेश जीरो होता है, Isoelectric Point कहलाता है।
(The pH of aqueous solution of an amino acid at which the total charge in the molecule is zero is called the Isoelectric Point.) i. जब इस विलेय अमीनो अम्ल का टाइट्रेशन अम्ल के साथ करते हैं तो अमीनो अम्ल क्षार की तरह कार्य करता है।
(When this dissolved amino acid is titrated with an acid, the amino acid acts as an alkali.) ii. जब इस विलेय अमीनो अम्ल का टाइट्रेशन क्षार के साथ करते हैं तो अमीनो अम्ल अम्ल की तरह कार्य करता है।
(When this dissolved amino acid is titrated with an alkali, the amino acid acts as an acid.)
· इस प्रकार अमीनो अम्ल एक एम्फोटेरिक अणु है।
(Thus amino acid is an amphoteric molecule.)
· यह आयनीकरण Henderson-Hasselbatch समीकरण का अनुसरण करता है।
(This ionization follows the Henderson – Hasselbatch equation.)
· pKa:- ऐसी pH जिस पर अप्रोटोनित व प्रोटोनित रूप की सांद्रता समान हो जाती है, pKa कहलाता है।
(The pH at which the concentrations of unprotonated and protonated forms are equal is called pKa.)
ज्विटर आयन प्रकृति (Zwitter Ion Nature):-
• जलीय माध्यम में अमीनो अम्ल पर धन व ऋण आवेश दोनों पाये जाते हैं। एसे आयन को ज्विटर आयन कहते हैं।
(In aqueous medium, both positivey and negative charge are found on amino acids. Such an ion is called a Zwitter ion.)
प्रोटीन की संरचना (Structure of Proteins):-
• प्रोटीन शब्द J. J. Berzelius ने 1838 में दिया था।
(The term protein was coined by J. Berzelius in 1838.)
• L – अमीनो अम्लों का बहुलक जिसमें सभी अमीनो अम्ल आपस में पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े रहते हैं। इसे पॉलीपेप्टाइड भी कहते हैं।
(Polymer of L - amino acids in which all amino acids are interconnected by peptide bonds. It is also called polypeptide.)
पेप्टाइड बंध की संरचना (Structure of Peptide Bond):-
प्रोटीन के प्रकार (Types of Proteins):-
पॉलीपेप्टाइड श्रंखलाओं की संख्या के आधार पर प्रोटीन्स 2 प्रकार की होती हैं:-
(Depending on the number of polypeptide chains, there are 2 types of proteins: -)
i. मोनोमेरिक प्रोटीन्स (Monomeric Proteins):- जिनमें केवल एक पॉलीपेप्टाइड श्रंखला पायी जाती है।उदाहरण – आइसोजाइम, मायोग्लोबिन
(In which only one polypeptide chain is found. For example - Isozyme, Myoglobin)
ii. मल्टीमेरिक प्रोटीन्स (Multimeric Proteins):- जिनमें दो या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रंखलायें पायी जाती हैं। प्रत्येक को प्रोटोमीयर या उपइकाई कहते हैं। उदाहरण – हीमोग्लोबिन (4), रूबिस्को (24), पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज (72)
[In which two or more polypeptide chains are found. Each is called a protomere or sub-unit. Examples - Hemoglobin (4), RuBisCO (24), Pyruvate dehydrogenase (72)]
प्रोटीन फोल्डिंग (Protein Folding):- यह प्रक्रिया चेपरोन प्रोटीन के द्वारा सम्पन्न की जाती है। रेखीय पॉलीपेप्टाइड जैविक रूप से निष्क्रिय होता है। इसे 3D आकृति या विन्यास में फ़ोल्ड करके जैविक रूप से सक्रिय किया जाता है।
(This process is accomplished by chaperone proteins. The linear polypeptide is biologically inactive. It get biologically activated by folding into a 3D shape or configuration.)
संरचना के 4 स्तर (4 Levels of Structure):- फोल्डिंग के दौरान प्रोटीन की संरचना के 4 स्तर बनते हैं:-
(4 levels of protein structure are formed during folding: -)
a. प्राथमिक (Primary or 1°)
b. द्वितीयक (Secondary or 2°)
c. त्रितीयक (Tertiary or 3°)
d. चतुर्थक (Quaternary or 4°)
a. प्राथमिक संरचना (Primary or 1°):-
• राइबोसोम पर बनी प्रोटीन जिसमें सभी अमीनो अम्ल रेखीय क्रम में पाये जाते हैं, प्राथमिक संरचना कहलाती है।
(Proteins synthesized on ribosomes in which all amino acids are found in linear order are called primary structures.)
• Frederick Sanger ने 1953 में सबसे पहले Bovine Insulin की प्राथमिक संरचना को निर्धारित किया था।
(Frederick Sanger first determined the primary structure of Bovine Insulin in 1953.)
• इस संरचना को केवल पेप्टाइड बंधों के द्वारा स्थायित्व प्रदान किया जाता है।
(This structure is stabilized only by peptide bonds.)
• जैविक रूप से निष्क्रिय होती है।
(It is biologically inactive.)
b. द्वितीयक संरचना (Secondary or 2°):-
• प्राथमिक संरचना की एक बार फोल्डिंग से बनी संरचना द्वितीयक संरचना कहलाती है।
(The structure made by one time folding of primary structure is called secondary structure.)
• इस संरचना को पेप्टाइड बंधों व H – बंधों के द्वारा स्थायित्व प्रदान किया जाता है।
(This structure is stabilized by peptide bonds and H-bonds.)
• यह जैविक रूप से सक्रिय होती है।
(It is biologically active.)
• 2 प्रकार की होती है:-
(It is of 2 types:-)
i. α – हैलिक्स (α - Helix)
ii. β – शीट (β - Sheet)
i. α – हैलिक्स (α - Helix):-
• पॉलीपेप्टाइड श्रंखला Right Handed विन्यास में सर्पिलाकार वलित हो जाती है।
(The polypeptide chain coiled spirally in a Right Handed configuration.)
• इसे H – बंधों के द्वारा स्थायित्व प्रदान किया जाता है।
(It is stabilized by H-bonds.)
• उदाहरण:- किरेटिन, मायोसिन, फाइब्रिन
(Examples: Keratin, Myosin, Fibrin)
ii. β – शीट (β - Sheet):-
• पॉलीपेप्टाइड श्रंखला फोल्ड होकर शीट के समान संरचना बनाती है।
(The polypeptide chain folds to form a sheet-like structure.)
• इसे H – बंधों के द्वारा स्थायित्व प्रदान किया जाता है।
(It is stabilized by H-bonds.)
• उदाहरण (Example):- RNase (Ribonuclease)
c. त्रितीयक संरचना (Tertiary or 3°):-
• प्राथमिक संरचना की 2 बार फोल्डिंग से त्रितीयक संरचना का निर्माण होता है।
(2 times folding of the primary structure creates a tertiary structure.)
• इसे पेप्टाइड बंधों, H – बंधों व डाइसल्फाइड बंधों के द्वारा स्थायित्व प्रदान किया जाता है।
(It is stabilized by peptide bonds, H-bonds and disulfide bonds.)
• यह जैविक रूप से सक्रिय होती है।
(It is biologically active.)
• उदाहरण:- मायोग्लोबिन, एंजाइम्स
(Examples: - Myoglobin, Enzymes)
d. चतुर्थक संरचना (Quaternary or 4°):-
• यह केवल मल्टीमेरिक प्रोटीन्स में पायी जाती है।
(It is found only in multimeric proteins.)
• प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड अपनी 3° संरचना विकसित करके एक उपइकाई की तरह कार्य करने लगता है।
(Each polypeptide develops its 3 ° structure and acts as a sub-unit.)
• विभिन्न उप इकाइयाँ साथ साथ फिट या पैक होकर 4° संरचना का निर्माण करती हैं।
(Different sub-units fit together or pack together to form a 4 ° structure.)
• उदाहरण:- हीमोग्लोबिन (4), रूबिस्को (24), पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज (72)
[Examples: - Hemoglobin (4), RuBisCO (24), Pyruvate dehydrogenase (72)]
