Enzymes: Structure, classification and mode of action
1. प्रोटीन प्रकृति (Protein Nature):-
• ये सामान्यत्या ग्लोबुलर प्रोटीन्स होते हैं।
(Normally these are globular proteins.)
• इनमें प्रोटीन की 3° संरचना होती है।
(They have a 3° structure of protein.)
• सक्रियता के लिए कोई अन्य समूह भी हो सकता है।
(There may be another group for activation.)
• अपवाद (Exception):-
RNA एंजाइम्स (RNA Enzymes)
- राइबोजाइम (Ribozyme)
- राइबोन्यूक्लिएज – P (Ribonuclease - P)
- पेप्टाइडिल ट्रान्सफरेज (Peptidyl transferase)
2. अणुभार (Molecular Weight):-
• एंजाइम्स बहुत बड़े अणु होते हैं।
(Enzymes are very large molecules.)
• इनका अणुभार 6000 से 46 लाख तक होता है।
(Their molecular weight is from 6000 to 46 lac.)
• 6000 बैक्टीरियल फेरेडोक्सिन का तथा 46 लाख पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज का अणुभार होता है।
(Molecular weight of Bacterial ferredoxin is 6000 and of Pyruvate dehydrogenase is 46 lac.)
3. रासायनिक अभिक्रिया (Chemical Reaction):-
• एंजाइम्स रासायनिक अभिक्रिया को शुरू नहीं करते है। ये केवल रासायनिक अभिक्रिया की दर को बढ़ाते हैं।
(Enzymes do not initiate chemical reaction. They only increase the rate of chemical reaction.)
• एंजाइम्स साम्यवस्था को परिवर्तित नहीं करते हैं। बल्कि ये साम्यवस्था को शीघ्र स्थापित कर देते हैं।
(Enzymes do not change the equilibrium. Rather, they establish the equilibrium quickly.)
• एंजाइम्स रासायनिक अभिक्रिया में उपयोग नहीं होते हैं। बल्कि अभिक्रिया के अन्त में अपरिवर्तित निकल आते हैं।
(Enzymes are not used in chemical reactions. Rather, at the end of the reaction, they remain unchanged.)
4. दक्षता (Efficiency):-
Turn Over Number:-
एंजाइम द्वारा 1 मिनट में अभिकारकों के जितने अणुओं को उत्पाद में परिवर्तित किया जाता है, Turn Over Number कहलाता है।
(Number of all the molecules of the reactants are converted into products in 1 minute by the enzyme, called the Turn Over Number.)
• Turn Over Number जितना अधिक होगा एंजाइम की दक्षता उतनी ही अधिक होगी।
(The higher the turn over number, the higher the efficiency of the enzyme.)
5. विशिष्टता (Specificity):-
• एक एंजाइम केवल एक ही प्रकार की अभिक्रिया को उत्प्रेरित करता है।
(An enzyme catalyzes only one type of reaction.)
• यदि एक एंजाइम एक से अधिक अभिकारकों पर क्रिया करता है तो भिन्न उत्पाद देता है।
(If an enzyme acts on more than one reactant, it gives different products.)
• यदि विभिन्न एंजाइम्स एक ही अभिकारक पर क्रिया करते हैं तो भिन्न उत्पाद देते हैं।
(If different enzymes act on the same reactant, they give different products.)
• उदाहरण (Example):-
i. माल्टेज एंजाइम (Maltase Enzyme):-
यह मालटोज पर क्रिया कर सकता है, परन्तु लेक्टोज या सुक्रोज पर नहीं।
(It can act on maltose, but not on lactose or sucrose.)
ii. सूक्रेज एंजाइम (Sucrase Enzyme):- यह सुक्रोज व रैफीनोज दोनों पर क्रिया कर सकता है, परन्तु भिन्न – भिन्न उत्पाद देता है।
(It can act on both sucrose and Rafinose, but gives different products.)
• सक्रियण ऊर्जा (Activation):- रासायनिक अभिक्रिया को शुरू करने के लिए बाहर से ऊर्जा की आपूर्ति करनी पड़ती है, जिसे सक्रियण ऊर्जा कहते हैं।
(To initiate a chemical reaction, energy has to be supplied from outside, called activation energy.)
• उदाहरण:- सुक्रोज के अम्लीय जल अपघटन के लिए 32 Kcal/mole ऊर्जा की आवश्यकता होती है।
(Example: Acid hydrolysis of sucrose requires 32 Kcal / mole energy.)
• एंजाइम क्रिया (Enzyme Action):-
एंजाइम रासायनिक अभिक्रिया के लिए आवश्यक सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है।
(The enzyme reduces the activation energy required for the chemical reaction.)
• उदाहरण:- सुक्रोज के सूक्रेज एंजाइम द्वारा जल अपघटन के लिए 9 Kcal/mole ऊर्जा की आवश्यक होती है।
(Example: - 9 Kcal / mole energy is required for hydrolysis of sucrose by sucrose enzyme.)
• इस प्रकार सूक्रेज एंजाइम ने सक्रियण ऊर्जा की आवश्यकता को 32 Kcal/mole से घटाकर 9 Kcal/mole कर दिया।
(Thus the sucrase enzyme reduced the activation energy requirement from 32 Kcal / mole to 9 Kcal / mole.)
• IUB (International Union of Biochemistry):- It gave the modern system of classification of enzymes in 1961. According to this, there are 6 classes of enzymes:-
(इसने 1961 में एंजाइमों के वर्गीकरण का आधुनिक तंत्र दिया था। इसके अनुसार एंजाइमों के 6 वर्ग होते हैं:-)
a. Oxido – reductases
b. Transferases
c.Hydrolases
d. Lyases
e. Isomerases
f. Ligases
a. Oxido – reductases:-
• These enzymes participate in oxidation and reduction reactions or transfer of electrons.
(ये एंजाइम्स ऑक्सीकरण व अपचयन अभिक्रियाओं या इलेक्ट्रोन्स के स्थानांतरण में भाग लेते हैं।)
• 3 types:- (3 प्रकार हैं:-)
i. Oxidases:- They add oxygen. Example- Cytochrome oxidase
(ऑक्सीजन को जोड़ते हैं। उदाहरण- Cytochrome oxidase)
ii. Dehydrogenases:- They remove Hydrogen. Example- Succinate dehydrogenase
(हाइड्रोजन को हटाते हैं। उदाहरण- Succinate dehydrogenase)
iii. Reductases:- They add hydrogen. Example- Nitrate reductase
(हाइड्रोजन को जोड़ते हैं। उदाहरण- Nitrate reductase)
b. Transferases:-
• These enzymes transfer a group from one molecule to another.
(ये एंजाइम्स किसी समूह को एक अणु से दूसरे अणु पर स्थानांतरित करने का कार्य करते हैं।)
Example (उदाहरण)- Glutamate – Pyruvate transaminase (It transfer NH2 group).
[Glutamate – Pyruvate transaminase (यह NH2 समुह का स्थानांतरण करता है।)]
c. Hydrolases:-
• These enzymes cause hydrolysis of bonds that are formed by dehydration condensation. Such as ester bond, ether bond, peptide bond, glycosidic bond etc.
(ये एंजाइम्स उन बंधों का जल अपघटन करते हैं जो निर्जलीकरण संघनन से बने होते है। जैसे – एस्टर बंध, ईथर बंध, पेप्टाइड बंध, ग्लाइकोसाइडिक बंध आदि।)
• These enzymes break large molecules into small molecules using water. This is called hydrolysis.
( ये एंजाइम्स जल का उपयोग कर बड़े अणुओं को छोटे अणुओं में तोड़ देते हैं। इसे जल अपघटन कहते हैं।)
• Examples (उदाहरण):- Digestive enzymes (Amylase, Sucrase, Lactase, Maltase etc.)
[पाचक एंजाइम्स (एमाइलेज, सूक्रेज, लैक्टेज, माल्टेज आदि।)]
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d. Lyases:-
• These enzymes do the following:-
(ये एंजाइम्स निम्न कार्य करते हैं:-)
i. They break the bonds.
(बंधों को तोड़ते हैं।)
ii. They remove groups without hydrolysis.
(बिना जल अपघटन के समुहों को हटाते हैं।)
iii. They add groups on the double bonds.
(द्विबन्धों पर समुहों को जोड़ते हैं।)
iv. They remove groups and create a double bond.
(समुहों को हटाकर द्विबन्ध उत्पन्न करते हैं।)
Example (उदाहरण):- Histidine decarboxilase, Aldolase
e. Isomerases:-
• These enzymes rearrange the molecular structure.
(ये एंजाइम्स आण्विक संरचना को पुनर्व्यवस्थित करते हैं।)
• 3 types:- (3 प्रकार हैं:-)
i. Isomerase:- They interchange the Aldose with ketose and vice versa. Example - Change of G-6-P to F-6-P
(Aldose व ketose का आपस में अंतर्परिवर्तन करते हैं। उदाहरण – G-6-P का F-6-P में परिवर्तन)
ii. Epimerase:- They change the position of the carbon group. Example: - Xylulose phosphate changes to Ribulose phosphate
(कार्बन समुह की स्थिति को परिवर्तित करते हैं। उदाहरण:- Xylulose phosphate का Ribulose phosphate में परिवर्तन)
iii. Mutase:- They change the position of the side group. Example: - Change of G-6-P to G-1-P
(साइड समुह की स्थिति को परिवर्तित करते हैं। उदाहरण:- G-6-P का G-1-P में परिवर्तन)
f. Ligases:-
• These enzymes make bond between two atoms using the energy of ATP. Such as: C - O, C - S, C - N, P - O etc.
(ये एंजाइम्स ATP की ऊर्जा के उपयोग से दो परमाणुओं के मध्य बंध बनाते हैं। जैसे: C – O, C – S, C – N, P – O आदि।)
• Example (उदाहरण):- Pyruvate decarboxylase
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• Exothermic and Endothermic Reactions (ऊष्माक्षेपी व ऊष्माशोषी अभिक्रियाएं):-
Theories of Mechanism (क्रियाविधि के सिद्धान्त):- 2 theories- (2 सिद्धान्त हैं-)
1. Lock and Key Theory (ताला – चाबी सिद्धान्त)
2. Induced Fit Theory (प्रेरित फिट सिद्धान्त)
1. Lock and Key Theory (ताला – चाबी सिद्धान्त):-
• This theory was given by Emil Fischer in 1894.
(यह सिद्धान्त Emil Fischer ने 1894 में दिया था।)
• According to this theory, both enzymes and reactants have fixed shape.
(इसके अनुसार एंजाइम व अभिकारक दोनों निश्चित आकृति के होते हैं।)
• The shape of the enzyme's active site is such that the reactant can fit into it. It is similar to lock and key. Just like a lock can be opened with a special key. Similarly, a particular reactant can fit into the active site of the enzyme.
(एंजाइम के सक्रिय स्थल की आकृति इस प्रकार होती है कि अभिकारक इसमें फिट हो सकता है। यह ताला व चाबी के समान होता है। जिस प्रकार ताले को एक विशेष चाबी से ही खोल सकते हैं। उसी प्रकार एक विशेष अभिकारक ही एंजाइम के सक्रिय स्थल में फिट हो सकता है।)
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2. Induced Fit Theory (प्रेरित फिट सिद्धान्त):-
• This theory was given by Koshland in 1959.
(यह सिद्धान्त Koshland ने 1959 में दिया था।)
• According to this theory, the shape of the reactant is fixed but the shape of the active site of the enzyme is not fixed.
(इसके अनुसार अभिकारक की आकृति तो निश्चित होती है परन्तु एंजाइम के सक्रिय स्थल की आकृति निश्चित नहीं होती है।)
• When the reactant molecule approaches the active site of the enzyme, it induces a change in its shape.
(जब अभिकारक अणु एंजाइम के सक्रिय स्थल के पास आता है तो यह उसकी आकृति में परिवर्तन को प्रेरित करता है।)
Factors affecting Enzyme activity:-
1. ताप संवेदिता (Heat Sensitivity):-
• सभी एंजाइम्स ताप संवेदी व ताप अस्थिर होते हैं।
(All enzymes are heat sensitive and thermolabile.)
• अधिकांश एंजाइम्स 25°C से 35°C के मध्य कार्य करते हैं।
(Most enzymes work between 25 ° C to 35 ° C.)
• 0°C ताप पर ये निष्क्रिय हो जाते है।
(They become inactive at 0 ° C temperature.)
• 50 - 55°C ताप पर इनका विकृतिकरण हो जाता है।
(They get deformed at 50 - 55 ° C temperature.)
2. pH:-
• प्रत्येक एंजाइम एक निश्चित pH पर ही कार्य करता है।
(Each enzyme work at a particular pH.)
• यह एंजाइम क्रिया के नियमन में उपयोगी होता है।
(This is useful in the regulation of enzyme action.)
एलोस्टैरिक एंजाइम्स (Allosteric Enzymes):-
• परिभाषा (Definition):-
ऐसे एंजाइम्स जिनमें सक्रिय स्थल के साथ साथ एलोस्टैरिक स्थल भी पाये जाते हैं, एलोस्टैरिक एंजाइम्स कहलाते हैं।
(Enzymes that contain allosteric sites along with the active site are called allosteric enzymes.)
• Modulators (Effectors):-
ये अणु एलोस्टैरिक स्थल से जुड़कर सक्रिय स्थल की संरचना को परिवर्तित कर देते हैं, जिससे सक्रिय स्थल क्रियाशील या क्रियाहीन हो जाता है। ये दो प्रकार के होते हैं:-
(These molecules bind to the allosteric site and alter the structure of the active site, making the active site functional or non-functional. These are of two types: -)
i. Activators:- ये एलोस्टैरिक स्थल से जुड़कर सक्रिय स्थल को क्रियाशील बनाए रखते हैं। जिससे अभिकारक अणु इस सक्रिय स्थल में फिट हो सकता है।
(They bind to the allosteric site and keep the active site functional. The reactant molecule can fit into this active site.)
ii. Inhibitors:-
ये एलोस्टैरिक स्थल से जुड़कर सक्रिय स्थल की संरचना को परिवर्तित कर देते हैं जिससे यह क्रियाहीन हो जाता है। जिससे अभिकारक अणु इस सक्रिय स्थल में फिट नहीं हो सकता।
(They bind to the allosteric site and change the structure of the active site, which makes it non-functional. The reactant molecule cannot fit into this active site.)
• उदाहरण (Example):- Phospho Fructo Kinase एंजाइम के लिए ADP Activator तथा ATP Inhibitor होता है।
(ADP is activator and ATP is inhibitor for the Phospho Fructo Kinase enzyme.)
i. Activator की उपस्थिती में (In the presence of activator):- यह सक्रिय स्थल के विन्यास को बनाए रखता है। अभिकारक सक्रिय स्थल से जुड़कर उत्पाद में परिवर्तित हो जाता है।
(This maintains the configuration of the active site. The reactant is added to the active site and converted into a product.)
ii. Inhibitor की उपस्थिती में (In the presence of inhibitor):- सक्रिय स्थल का विन्यास परिवर्तित होने से यह कार्यहीन हो जाती है। अभिकारक इससे नहीं जुड़ सकता।
(The change in the configuration of the active site, making it non-functional. The reactant cannot bind to it.)
